COLÁGENO

Cuando hablamos de Ehlers Danlos continuamente se menciona al colágeno, es el "protagonista" de la historia.

El colágeno esta considerado como el elemento estructural más importante en los seres vivos conocidos. El colágeno es la proteína más abundante en los animales superiores, pudiendo suponer un tercio de todas las proteínas del cuerpo. Sus principales propiedades son su gran resistencia a la tensión y su relativa inextensibilidad.
El colágeno esta formado por muchas moléculas de aminoácidos, pero podemos destacar tres principalmente. La glicina, prolina e hidroxiprolina.
La molécula de colágeno es una estructura helicoidal compleja cuyas propiedades mecánicas se deben tanto a su composición biomecánica, como a la disposición de sus moléculas.

Su principal función es brindarle al organismo el armazón o matriz de sustentación en la que toman forma los órganos y tejidos, siendo además responsable por la firmeza, elasticidad e integridad de las estructuras e hidratación del cuerpo; por la transmisión de fuerza en los tendones y ligamentos; por la transmisión de luz en la córnea; por la distribución de fluidos en los vasos sanguíneos y conductos glandulares, etc. La elasticidad y la flexibilidad común en los jóvenes, se debe al alto contenido de colágeno que ellos poseen.

El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice. Cada cadena tiene unos 1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres es una glicina. A intervalos regulares se encuentran otros aminoácidos, la prolina y la hidroxiprolina, poco frecuentes en otras proteínas. La presencia de estos aminoácidos particulares permite que las tres cadenas se enrrollen una alrededor de la otra formando una fibra muy resistente. Además, entre las cadenas se establecen puentes de hidrógeno que confieren al colágeno una gran estabilidad.

Cada una de las cadenas polipeptídicas es sintetizada por los ribosomas unidos a la membrana del retículo endoplásmico y luego son traslocadas al lumen del mismo en forma de grandes precursores (procadenas α), presentando aminoácidos adicionales en los extremos amino y carboxilo terminales. En el retículo endoplásmico los residuos de prolina y lisina son hidroxilados para luego algunos ser glucosilados en el aparato de Golgi, parece ser que estas hidroxilaciones son útiles para la formación de puentes de hidrógeno intercatenarios que ayudan a la estabilidad de la superhélice. Tras su secreción, los propéptidos de las moléculas de procolágeno son degradados mediante proteasas convirtiéndolas en moléculas de tropocolágeno asociándose en el espacio extracelular formando las fibrillas de colágeno. La formación de fibrillas está dirigida, en parte, por la tendencia de las moléculas de procolágeno a autoensamblarse mediante enlaces covalentes entre los residuos de lisina, formando un empaquetamiento escalonado y periódico de las moléculas de colágeno individuales en la fibrilla.

El colágeno en lugar de ser una proteína única, se considera una familia de moléculas estrechamente relacionadas pero genéticamente distintas. Se describen varios tipos de colágeno:

Colágeno tipo I: Se encuentra abundantemente en la dermis, el hueso, el tendón y la córnea. Se presenta en fibrillas estriadas de 20 a 100 nm de diámetro, agrupándose para formar fibras colágenas mayores. Sus subunidades mayores están constituidas por cadenas alfa de dos tipos, que difieren ligeramente en su composición de aminoácidos y en su secuencia. A uno de los cuales se designa como cadena alfa1 y al otro, cadena alfa2. Es sintetizado por fibroblastos, condroblastos y osteoblastos. Su función principal es la de resistencia al estiramiento.

Colágeno tipo II: Se encuentra sobre todo en el cartílago, pero también se presenta en la córnea embrionaria y en la notocorda, en el núcleo pulposo y en el humor vítreo del ojo. En el cartílago forma fibrillas finas de 10 a 20 nanómetros, pero en otros microambientes puede formar fibrillas más grandes, indistinguibles morfológicamente del colágeno tipo I. Están constituidas por tres cadenas alfa2 de un único tipo. Es sintetizado por el condroblasto. Su función principal es la resistencia a la presión intermitente.

Colágeno tipo III: Abunda en el tejido conjuntivo laxo, en las paredes de los vasos sanguíneos, la dermis de la piel y el estroma de varias glándulas. Parece un constituyente importante de las fibras de 50 nanómetros que se han llamado tradicionalmente fibras reticulares. Está constituido por una clase única de cadena alfa3. Es sintetizado por las células del músculo liso, fibroblastos, glía. Su función es la de sostén de los órganos expandibles.

Colágeno tipo IV: Es el colágeno que forma la lámina basal que subyace a los epitelios. Es un colágeno que no se polimeriza en fibrillas, sino que forma un fieltro de moléculas orientadas al azar, asociadas a proteoglicanos y con las proteínas estructurales laminina y fibronectina. Es sintetizado por las células epiteliales y endoteliales. Su función principal es la de sostén y filtración.

Colágeno tipo V: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Se asocia con el tipo I.

Colágeno tipo VI: Presente en la mayoría del tejido intersticial. Sirve de anclaje de las células en su entorno. Se asocia con el tipo I.

Colágeno tipo VII: Se encuentra en la lámina basal.

Colágeno tipo VIII: Presente en algunas células endoteliales.

Colágeno tipo IX: Se encuentra en el cartílago articular maduro. Interactúa con el tipo II.

Colágeno tipo X: Presente en cartílago hipertrófico y mineralizado.

Colágeno tipo XI: Se encuentra en el cartílago. Interactúa con los tipos II y IX.

Colágeno tipo XII: Presente en tejidos sometidos a altas tensiones, como los tendones y ligamentos. Interactúa con los tipos I y III.

Colágeno tipo XIII: Es ampliamente encontrado como una proteína asociada a la membrana celular. Interactúa con los tipos I y III.


Entre los 20 a 30 años de edad su producción comienza a declinar progresivamente, cerca de los 60 años su producción total ha disminuido en más de un 35 %.

Se conocen algunos los detalles de los defectos que pueden producirse en la síntesis del colágeno y en las enfermedades asociadas:
++Síndrome de Ehlers-Danlos
++Osteogénesis imperfecta: Se conocen al menos 4 enfermedades con este nombre caracterizadas por fracturas múltiples y deformidades.
++Escorbuto: Resulta de la deficiencia de vitamina C en la dieta, con lo cual no puede formarse la hidroxiprolina ya que la enzima lisil-oxidasa necesita esta vitamina como cofactor. El colágeno de los enfermos de escrobuto en menos estable de lo normal lo que explica muchas de las manifestaciones clínicas de esta enfermedad.
++Síndrome de Marfan: a grandes razgos se puede decir que es un desorden del tejido conjuntivo que afecta sobre todo a los sistemas musculoesquéletico y cardiovascular y a los ojos. Los pacientes muestran una complexión asténica, con estatura alta, largos brazos y manos y dedos como los de una araña. La musculatura está pobremente desarrollada, con poca grasa subcutánea y una gran laxitud de las articulaciones y ligamentos. La enfermedad se debe a una mutación del gen FBN1 que codifica la fibrilina-1.
++Cutis laxo: Una enfermedad muy rara, adquirida o congénita, en la que la degeneración de las fibras elasticas de la piel hace que esta quede suelta y pendulante. La enfermedad se debe a un defecto de la lisil-oxidasa, una enzima dependiente de cobre que cataliza las reacciones de entrecruzamiento de la elastina.

Kuivaniemi et al. (1997) han revisado los datos sobre las cerca de 278 diferentes mutaciones encontradas en los genes que codifican los colágenos tipos I, II, III, IX, X, y XI de 317 pacientes no relacionados. La mayor parte de las mutaciones (217; 78% del total) fueron de una sola base, bien por intercambio de un codón de un aminoácido crítico bien por un empalme anormal del RNA. Las mutaciones de estos 6 colágenos ocasionan un amplio espectro de enfermedades del hueso, cartílago y vasos sanguíneos, incluyendo la osteogenesis imperfecta, una amplia variedad de condrodisplasias, síndrome de Ehlers-Danlos tipos IV y VII y, ocasionalmente, tipos raros de osteoporosis, osteoartritis y aneurisma familiar.

El colágeno se utiliza en cirugía cosmética en la llamada terapia de sustitución de colágeno, también se están utilizando como soporte en cultivos de células cartilaginosas para implantar posteriormente a pacientes que han sufrido lesiones, con una nueva tecnología denominada ingeniería de tejidos.

Para la buena produccion de colágeno debemos nutrirnos bien, tener cuidado con las dietas desbalanceadas, consultar por los complementos dietarios que sean necesarios ya que muchas de las enfermedades relacionadas con problemas en la formación del colágeno también provocan "mala absorción", "problemas digestivos de todo tipo" y algunos nutrientes no ingresan al cuerpo en las proporciones necesarias (minerales como el zinc, el calcio o el hierro).Siempre que hagan una dieta o quieran incorporar algun complemento dietario deben consultar con su médico.


Vitamina C: relacionada con la producción de colágeno ( proteína ). La mejor forma de incorporar esta vitamina es a través de frutas y verduras frescas, en ensaladas, por ejemplo. Abunda en: pimientos, kiwi, cítricos, melón, fresas, moras, frutas tropicales, col, tomate.

Vitamina B6 o piridoxina: está relacionada con el metabolismo correcto del zinc, mineral muy importante en la formación del colágeno. Abunda en: pescados azules, carnes, huevos, frutos secos, cereales integrales, plátano, espinacas, levadura de cerveza y germen de trigo.

Zinc: Interviene en la síntesis de colágeno, promueve la cicatrización de heridas. Se encuentra en el plátano, se trata de una fruta rica en zinc, (un microelemento), carnes, el pescado, yema de huevo, carne de cordero, hígado, ostras, aves, sardinas, mariscos,levadura de cerveza, algas, legumbres, setas, nueces de pecán, lecitina de soja, soja, cereales integrales.


Fuentes:

http://www.ferato.com/wiki/index.php/Col%C3%A1geno
http://www.alimentacion-sana.com.ar/informaciones/novedades/alimpiel.htm
http://www.ferato.com/wiki/index.php/Zinc